Principios del entrenamiento de la fuerza y del acondicionamiento físico NSCA (Color). G. Gregory Haff
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el piruvato, no se convierte en lactato, sino que se transporta a las mitocondrias. También se transportan dos moléculas de nicotinamida adenina dinucleótido reducida (NADH), que se produce durante las reacciones glucolíticas (reducida alude al hidrógeno añadido). Cuando el piruvato entra en las mitocondrias, se convierte en acetil coenzima A (acetil-CoA) por el complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa, que causa la pérdida de un carbono, como CO2. El acetil-CoA puede entonces entrar en el ciclo de Krebs para continuar con la resíntesis de ATP. Las moléculas de NADH entran en el sistema de transporte de electrones, donde también sirven para resintetizar ATP.
La reacción neta de la glucólisis cuando el piruvato se traslada a las mitocondrias se resume como sigue:
Obtención de energía con la glucólisis
Hay dos mecanismos primarios para resintetizar ATP durante el metabolismo:
1.Fosforilación al nivel del sustrato.
2.Fosforilación oxidativa.
Fosforilación es el proceso de añadir un fosfato inorgánico (Pi) a otra molécula. Por ejemplo, ADP + Pi → ATP es la fosforilación de ADP en ATP. La fosforilación oxidativa alude a la resíntesis de ATP en la cadena de transporte de electrones (CTE). Por el contrario, la fosforilación al nivel del sustrato se refiere a la resíntesis directa de ATP a partir de ADP durante una sola reacción en las vías metabólicas. A modo de ejemplo, en la glucólisis hay dos pasos que causan la fosforilación al nivel del sustrato de ADP en ATP (42):
El número total de moléculas de ATP que se resintetizan como resultado de la fosforilación al nivel del sustrato son cuatro (figura 3.2). No obstante, la reacción que convierte la fructosa-6-fosfato en fructosa-1,6-bifosfato (catalizada por la enzima fosfofructocinasa [PKF]) en la glucólisis requiere la hidrólisis de una molécula de ATP. Además, hay dos posibles fuentes de glucosa: la glucosa sanguínea (glucemia) y el glucógeno muscular. Cuando la glucosa sanguínea accede a las células, se fosforila para permanecer en ellas y mantener el gradiente de concentración de glucosa (67). La fosforilación de una molécula de glucosa sanguínea, catalizada por la hexocinasa, también precisa de la hidrólisis de una molécula de ATP. Por el contrario, cuando se degrada el glucógeno muscular (glucogenólisis) en glucosa con la ayuda de la enzima glucógeno fosforilasa, ya está fosforilada y no precisa la hidrólisis de ATP. Por tanto, cuando la glucosa comienza con una molécula de glucosa sanguínea, se emplean dos moléculas de ATP y se resintetizan cuatro, y así se obtiene una resíntesis neta de dos moléculas de ATP. Cuando la glucólisis recurre a glucógeno muscular, solo se usa una molécula de ATP y se resintetizan cuatro, con lo que hay una resíntesis neta de tres moléculas de ATP.
Control de la glucólisis
En general, hay una estimulación del índice de glucólisis, que aumenta durante acciones intensas de los músculos mediante elevadas concentraciones de ADP, Pi y amoniaco, así como mediante una ligera disminución de pH y AMP (22, 61, 140), todo lo cual son signos de un aumento de la hidrólisis de ATP y de la necesidad de energía. Por el contrario, la glucólisis se inhibe con una presencia considerablemente menor de pH, ATP, CP, citrato y ácidos grasos libres (22), que suelen estar presentes en reposo. (Repárese en que una ligera disminución del pH aumenta la glucólisis, aunque si el pH sigue disminuyendo en grado significativo, inhibe el índice de glucólisis). Sin embargo, hay dos factores más específicos que contribuyen a la regulación de la glucólisis (107), como las concentraciones e índices de recambio de tres enzimas glucolíticas importantes: hexocinasa, PFK y piruvato cinasa. Las tres son enzimas reguladoras de la glucólisis, porque cuentan con importantes puntos de unión alostérica (término que significa ‘otra ubicación’). La regulación alostérica ocurre cuando el producto final de una reacción o serie de reacciones facilitan la regulación del índice de recambio de enzimas clave en las vías metabólicas. Por consiguiente, este proceso también recibe el nombre de regulación del producto final (85) o regulación por retroalimentación (61). La inhibición alostérica ocurre cuando un producto final se une a la enzima reguladora, reduce su índice de recambio y ralentiza la formación de productos finales. En contraste, se produce una activación alostérica cuando un «activador» se une a la enzima y eleva su índice de recambio.
La hexocinasa, que cataliza la fosforilación de glucosa en glucosa-6-fosfato, se somete a inhibición alostérica por la concentración de glucosa-6-fosfato en el sarcoplasma (61). Por tanto, cuanto mayor sea la concentración de glucosa-6-fosfato, más hexocinasa resulta inhibida. Además, la fosforilación de glucosa se confina en la célula de modo que no pueda salir. De forma parecida, la reacción de la PFK (fructosa-6-fosfato → fructosa-1,6-bifosfato) obliga a la célula a metabolizar glucosa en vez de almacenarla en forma de glucógeno. La fosfofructocinasa es el regulador más importante de la glucólisis porque es una reacción catalizada por PFK. El trifosfato de adenosina es un inhibidor alostérico de PFK; por tanto, a medida que se elevan las concentraciones intracelulares de ATP, la actividad de la PFK disminuye y se reduce la conversión de fructosa-6-fosfato en fructosa-1,6-bifosfato; por consiguiente, disminuye la actividad de la vía glucolítica. Sin embargo, el AMP es un activador alostérico de la PFK y un poderoso estimulador de la glucólisis. Por lo demás, el amoniaco producido durante el ejercicio de alta intensidad como resultado de la desaminación de AMP o aminoácidos (remoción del grupo amino de la molécula de aminoácido) también estimula la PFK. La piruvato cinasa cataliza la conversión de fosfoenolpiruvato en piruvato y es la enzima reguladora final. La piruvato cinasa se somete a inhibición alostérica por ATP y acetil-CoA (esta última es un intermediario del ciclo de Krebs) y se activa con elevadas concentraciones de AMP y fructosa-1,6-bifosfato (61).
Umbral de lactato e inicio de la acumulación de lactato en la sangre
Hallazgos recientes sugieren que hay puntos específicos de inflexión en la curva de acumulación de lactato (figura 3.5) a medida que se incrementa la intensidad del ejercicio (39, 98). La intensidad del ejercicio o la intensidad relativa a la que el lactato en sangre inicia un brusco incremento por encima de la concentración basal se ha dado en llamar umbral de lactato (UL) (161). El umbral de lactato representa un aumento significativo de la dependencia en los mecanismos anaeróbicos para la producción de energía con la que cubrir la demanda. El UL mantiene una buena correspondencia con el umbral ventilatorio (punto de inflexión en la relación entre la ventilación y el O2), por lo que a menudo se utiliza como indicador del umbral anaeróbico.
El UL suele comenzar al llegar al 50-60% del consumo máximo de oxígeno en personas no entrenadas y al 70-80% en atletas con entrenamiento aeróbico (29, 52). Se ha documentado un segundo aumento en el índice de acumulación de lactato con intensidades relativas de ejercicio más elevadas. Este segundo punto de inflexión recibe el nombre de comienzo de la acumulación de lactato en sangre (OBLA) y ocurre cuando la concentración de lactato sanguíneo alcanza 4 mmol/L (83, 136, 142). Las inflexiones en la curva de acumulación de lactato tal vez se correspondan con puntos en que se reclutan unidades motoras intermedias y grandes cuando se incrementa la intensidad del ejercicio (92). Las células musculares asociadas con unidades motoras grandes suelen ser fibras tipo II, particularmente aptas para el metabolismo anaeróbico y la producción de lactato.
FIGURA 3.5 Umbral de lactato (UL) y comienzo de la acumulación de lactato en la sangre (OBLA).
Algunos estudios sugieren que el entrenamiento a intensidades próximas o por encima